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Facet   section ZfN Section B:Volume 008  [X]
Facet   Publication Year 1953  [X]
Results  162 Items
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Publication Year
1953[X]
81Author    K. F. Bonhoeffer, G. VollheimRequires cookie*
 Title    Über die Wechselwirkung von Aktivitätswellen auf passiven Eisendrähten  
 Abstract    Seinem Doktorvater Walter Nod dach zum 60. Geburtstag in Dankbarkeit gewidmet von K.F.B. Eine stationär fortschreitende Aktivitätswelle auf einem passiven Eisendraht, der sich in einem Bad von konz. Salpetersäure befindet, springt nicht auf einen dicht benachbarten Draht über, es sei denn, daß metallischer Kontakt besteht. Dagegen polarisiert diese Aktivitätswelle den Nachbardraht beim Vorbeistreichen vorübergehend und beeinflußt dadurch die Geschwin-digkeit einer zweiten Aktivitätswelle, die unabhängig davon etwa gleichzeitig auf diesem Draht erzeugt wird. Es findet in diesem Falle bei gleidien Drähten eine "Synchronisierung" unter gemeinsamer Wellenfrontbildung statt. Die gemeinsame Geschwindigkeit ist kleiner als die Gesdiwindigkeit der Aktivitätswelle für einen einzelnen Draht. Die Versuchsergebnisse stimmen mit denen von Y a m a g i w a überein und haben nach K a t z und Schmitt ihre Analogie im Verhalten von Nerven. Die bloße Anwesenheit eines ausgedehnten metallisdien Leiters in der Nähe eines passiven Eisendrahtes erhöht die Geschwindigkeit der Aktivitätswelle. Insbesondere wirken auf diese Weise frisch repassivierte Eisendrähte, deren Oberfläche wegen der Anreicherung von salpetri-ger Säure einen sehr geringen Polarisationswiderstand besitzt. Hierdurch werden weitere Be-obachtungen von Yamagiwa erklärt. I n den vergangenen Jahren hat Yamagiwa 1 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 406—410 [1953]; eingegangen am 15. April 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0406 
 Volume    8 
82Author    Th Nemetschek, U. HofmannRequires cookie*
 Title    Feine Fasern aus Kieselsäure  
 Abstract    Die bei der Darstellung von SiO in der dem Reaktionsgemisch nahen etwa 1000° heißen Zone abgeschiedenen hell-bis dunkelbraunen Kondensate enthalten sehr feine und gleich-mäßige Fasern, die nach Röntgen-und Elektroneninterferenzen, Dichte und chemischem Ver-halten vorwiegend aus amorphem SiO., bestehen. Ähnliche Fasern fanden sich auch im Staube eines geschlossenen brennenden Ferrosilicium-ofens. Die Fasern bilden gelegentlidi Spiralen, deren Elektronenbilder durch optisdie Effekte be-sondere Strukturen vortäuschen. B ei der Darstellung von Siliciutnmonoxyd x durch 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 410—412 [1953]; eingegangen am 27. Mai 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0410 
 Volume    8 
83Author    Alexander Nikuradse, Raimund UlrrichRequires cookie*
 Title    Die (C-H)-Valenzfrequenz von Chlor-alkanen und des Trichloräthylens in Gemischen mit organischen Substanzen  
 Abstract    Durch spektroskopische Beobachtung der (C-H)-Valenzfrequenz des CHC13, CH.,CL,, C.,HCL und des C12C=CHC1 in systematisch ausgewählten Gemischen mit Trägern der funktionellen Gruppe des Sauerstoffs wurde die (C—H)-Bindung studiert und die Acceptor-fähigkeit des Sauerstoff atoms in Abhängigkeit von der Art der funktionellen Gruppe, welcher es angehört, untersucht. Weil es sidi bei Veränderungen der (C-H)-Frequenz der genannten Moleküle um sehr kleine Effekte handelt, wurde auf die Zuverlässigkeit der Frequenzbestimmung besonderes Augenmerk gelegt. Frequenzbeftimmungen verschiedenei Autoren an der (C-H)-Gruppe konn-ten korrigiert werden. Es ergab sich, daß die Fähigkeit der (C-H)-Gruppe zur spezifischen zwischenmolekularen Wechselwirkung (Donator-Wirkung) in der Reihenfolge CH2C1,, CHC13, C2HC15, C12C=CHC1 ansteigt. Andererseits vermag das ätherisch gebundene Sauerstoff atom die (C-H)-Frequenz der genannten Moleküle leichter zu beeinflussen als das durch eine Doppelbindung abgesättigte. Es gibt Hinweise auf das Bestehen eines Zusammenspiels zwisdien der Doppelbindung des Trichloräthylens und des Carbonyls. Eine Eigenassoziation des CHC13 wird angedeutet. D as Studium des Schwingungszustandes der 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 413—427 [1953]; eingegangen am 4. Februar 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0413 
 Volume    8 
84Author    Richard Kuhn, Heinz TiedemannRequires cookie*
 Title    Zum Stoffwechsel des Lactobacillus bifidus\ die Umsetzung von radioaktiver u C-l-Glucose  
 Abstract    Dem Andenken an Otto Meyerhof gewidmet Die Bildung von Essigsäure und Milchsäure aus d-GIucose und d-Galactose verläuft nicht über die Pentosen (d-Arabinose und ci-Lyxose). L. bifidus-Extrakte enthalten eine cystein-bedürftige Aldolase, deren Michaelis -Menten -Konstante zu 0,003 m ermittelt wurde. Brenztraubensäure wird durch vorhandene "Milchsäuredehydrase" rasch zu Milchsäure redu-ziert. Aus radioaktiver 14 C-l-Glucose bildet L. bifidus Essigsäure, die ebenso aktiv ist wie die gleichzeitig gebildete Milchsäure. Die Essigsäure entstammt, wie die Milchsäure, den C-Atomen 1 + 2 und 5 + 6 der Glucose (M e y e r h o f -Schema). Würde die Essigsäure aus den C-Atomen 2 + 3 hervorgehen, wie es bei anderen heterofermentativen Milchsäurebildnern für den Äthylalkohol nachgewiesen wurde (Gunsalus -Schema), dann dürfte sie nidit radioaktiv sein. Radioaktives CO., wird von L. bifidus in Bakteriensubstanzen eingebaut. D urch den Lactobacillus bifidus, der bei dem mit 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 428—436 [1953]; eingegangen am 7. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0428 
 Volume    8 
85Author    Anneliese Hillmann-Elies, Günther Hillmann, Ulrich SchiedtRequires cookie*
 Title    2-Jod-östron und 2-Jod-östradiol  
 Abstract    Durch Jodierung von Östron und Östradiol mit Jod-Quecksilber-acetat in Eisessig werden 2-Jod-östron und 2-Jod-östradiol erhalten. B isher sind folgende Östron-und Östradiolderivate, 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 436—40 [1953]; eingeg. am 25. Juni 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0436 
 Volume    8 
86Author    Wolfram Block, Marburg Konstitutionsforschung, Lahn). Leiter, :. B. Dr, PatzigRequires cookie*
 Title    Zur Physiologie des u C-radioaktiven Mescalins im Tierversuch. IV. Mitt.' Vergleichende Untersuchungen mit u C-Mescalin und 14 C-/?-Phenyl-äthylamin  
 Abstract    Mit 14 C-/?-Phenyl-äthylamin werden ähnliche Versuche am Tier zur Analyse der Abbau-produkte und der Verteilung in den Organen durchgeführt wie früher mit 14 C-Mescalin. Das unterschiedliche Verhalten eines "körpereigenen" und eines "körperfremden" Amins im Orga-nismus wird an Hand dieser beiden chemisch ähnlichen Stoffe aufgezeigt. Die Anwesenheit von spezifischen Aminoxydasen ist hierfür entscheidend verantwortlieh. Ein Einbau in Proteine wie beim Mescalin konnte beim /?-Phenyl-äthvlamin nicht nachgewiesen werden. Z um Abschluß der in-vivo-Reihe der Mescalin-arbeiten sollte eine Substanz im Tierversuch ge-prüft werden, die dem Mescalin chemisch nahesteht, jedoch keine Halluzinationen beim Menschen auslöst und als körpereigenes Amin im intermediären Pro-teinstoffwechsel des Tierkörpers oder beim bakteriel-len Nahrungsabbau im Intestinaltrakt auftritt. Es sollte hiermit geprüft werden, ob ein "körpereige-nes" Amin ebenfalls in Proteine eingebaut werden kann, oder ob dies eine spezielle Eigenschaft "kör-perfremder" Amine ist. Unter "körperfremden" Aminen sollen vorläufig in diesen Arbeiten nur die der Phenylalkylaminreihe angehörenden Amine ver-standen werden, die: 1. nicht im Säugetierkörper auftreten und 2. nicht durch eine stark wirksame Aminoxydase dem schnellen Abbau unterliegen. Diese Forderungen erfüllen z. B. Mescalin, Ben-zedrin, Ephedrin usw. 1 , aber nicht Sympatol, das schnell von einer Aminoxydase angegriffen wird 2 . Wir wählten als "körpereigenes" Amin das 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 440—444 [1953]; eingegangen am 20. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0440 
 Volume    8 
87Author    E.O F, W. Hafner, G. Wilkinson, P. L. Pauson, J. M. Birmingham, F A C, J. Amer, Chem, SocRequires cookie*
 Title    Di-cyclopentadienyl-chrom  
 Abstract    Durch thermischen Abbau von [Cr(NH:1)e](Cr>HR,):1 läßt sieb in sehr geringen Mengen rotes, flüchtiges Di-cyclopentadienyl-chrom Cr"(Cr,H.-,)L> darstellen. Debye-Scherrer-Diagramm, Schmelzpunkt und sonstige Eigenschaften beweisen die Strukturanalogie mit Fe"(C.-,H5)2, CO"(C5H.-,)2 und Ni I, (C5H5)2. In letzter Zeit konnten durch neuartige Fällungsreaktio-nen der Alkaliverbindungen des Cyclopentadiens mit ge-eigneten löslichen Metallsalzen in flüssigem Ammoniak verschiedene Cyclopentadienylsalze von Hexaammoniaka-ten der betreffenden Metalle erstmals dargestellt wer-den 1 -2 . Im Vakuum lassen sich teilweise bereits bei nor-1 E.O.Fischer u. R. J i r a , Z. Naturforschg. 8 b. 217 [1953]; vgl. auch die andersartige Darstellung von Ni(C5H5)2 nach. 75, 1011 [1953], 2 E. O. F i s c h e r u. R. J i r a , Z. Naturforschg. 8 b, 327 [1953]. 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 444—45 [1953]; eingeg. am 30. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0444_n 
 Volume    8 
88Author    Anneliese Hillmann-Elies, Günther Hillmann, Horst JatzkewitzRequires cookie*
 Title    jV-Trityl-Aminosäuren und -peptide  
 Abstract    H e 1 f e r i c h und Mitarbeiter hatten die von ihnen mit Erfolg auf die Substitution von reaktionsfähigen Wasserstoffatomen der primären alkoholischen Gruppen bei Kohlenhydraten angewandte Einführung des Tri-phenylmethyl(Trityl)-Restes u. a. auch auf die Amino-wasserstoff-Substitution bei Glycin, Alanin sowie Glycyl-glycin ausgedehnt x . Eine Reihe anderer JV-Tritylverbin-dungen waren bereits früher beschrieben worden 2 . Wir prüften die Verwendungsfähigkeit von IV-Tritylamino-säuren und N-Tritylpeptiden für die Synthese von Pepti-den über energiereiche Zwischenverbindungen. Die be-kannte, überaus leichte Abspaltung des Tritylrestes mit Mineralsäuren unter schonenden Bedingungen ließ solche Versuche sinnvoll erscheinen. Da die Herstellung von N-Trityl-Aminosäure-Derivaten nur in wasserfreiem Medium erfolgen kann, wurde die Kuppelung von Tritylchlorid (bzw. -bromid) mit den Aminosäureestern bzw. Ester-hydrochloriden in Pyridin analog der von H e 1 f e r i c h angegebenen Arbeitsweise oder in Chloroform bzw. 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 445—46 [1953]) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0445_n 
 Volume    8 
89Author    Anneliese Hillmann-Elies, Günther HillmannRequires cookie*
 Title    Zur Darstellung des Monojod-tyrosins  
 Abstract    Es gelang jedoch nidit, durdi Behandeln mit salpetriger Säure unter versdiiedenen Bedingungen ein definiertes N-Trityl-glycyl-glycyl-acid zu erhalten. Eine weitgehend anwendbare Synthese von Peptiden über die N-Trityl-aminosäuren ist demnach nicht möglich. Für die Dar-stellung der bisher sdiwer zugänglidien Peptid-thioester, vor allem von Glycyl-Peptid-thioestern, erscheint die An-wendung des Tritylrestes zum Schutz der Aminogruppen geeignet. Monojod-tyrosin ist als intermediäres Zwischenprodukt bei der biologischen Synthese des Stoffwechselhormons in der Thyreoidea identifiziert worden 1 . Die chemische Syn-these ist bisher über das Nitrotyrosin — Reduktion zum Aminotyrosin — Diazotierung und Umsetzung mit Jodid in schlechter Ausbeute 2 sowie durch Jodierung in alkali-schem Medium bei gleichzeitiger Bildung von Dijod-tyrosin durchgeführt worden 3 . Im Rahmen von Unter-suchungen über die spezifische Monojodierung biologisdi wichtiger Phenole fanden wir, daß bei der Reaktion von N-Phthalyl-/(—)-tyrosin 4 in Eisessig mit einem Mol. J" in Eisessig unter gleichzeitiger tropfenweiser Zugabe von Quecksilber(II)-acetat in Eisessig bei 30° bis 35° unter Rühren in quantitativer Ausbeute das in Chloroform lös-liche, nicht kristallisierende N-Phthalyl-Z(—)-monojod-tyro-sin gebildet wird. Nach Abspaltung des Phthalylrestes mit Phenylhydrazin 5 und Umkristallisieren aus Wasser wurde in 75-proz. Ausbeute analysenreines l{—^Mono-jod-tyrosin erhalten. Die papierchromatographisdie Prü-fung im System n-Butanol-Eisessig-Wasser 4:1:5 ergab ein Rp 0,55. Das Präparat erwies sich frei von Tyrosin 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 446—47 [1953]; eingeg. am 25. Juni 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0446_n 
 Volume    8 
90Author    WilhelmHasselb AchRequires cookie*
 Title    Elektronenmikroskopische Untersuchungen an Muskelfibrillen bei totaler und partieller Extraktion des L-Myosins  
 Abstract    1. Es wird bestätigt, daß die Entfernung der globären, löslichen Proteine des Muskels durdi verdünnte Puffer-und Salzlösungen die elektronenmikroskopisch erkennbaren Strukturen nidit verändert. 2. Es werden mehrere Verfahren angegeben, durdi die sich aus Muskelfasern, aber auch aus isolierten Fibrillen, nadi Entfernung der globären Proteine selektiv das L-Myosin extrahieren läßt. Je nadi der Art des Verfahrens kann die gezielte Extraktion des L-Myosins mehr oder minder vollständig durchgeführt werden. 3. Die elektronenmikroskopische Betrachtung zeigt dann, daß mit fortschreitender Extraktion des L-Myosins die A-Bande der ruhenden Fibrille immer durchsichtiger wird. Schließlich liegen die Ew.-Filamente, die A und I fortlaufend durchziehen, auch in der A-Bande völlig bloß, so daß A-und I-Bande nicht mehr unterscheidbar sind. Die ursprüngliche Gliederung der Fibrille in Sarkomere ist dann nur noch daran zu erkennen, daß die durchlaufenden Ew.-Filamente etwa im Abstand von 20 000 A durch die wohlerhaltenen Z-Scheiben zusammen-gehalten werden. 4. Damit ist gezeigt, daß in der ruhenden Fibrille die Grundsubstanz der A-Bande aus L-Myosin besteht. 5. Wird die Extraktion nodi weiter getrieben, aber unter Bedingungen, unter denen noch immer kein F-Aktin extrahiert wird, so verschwinden auch die Z-Scheiben. Es bleiben dann neben eigenartigen Membranen und kollagenen Fasern nur noch die Filamente der Fibrille übrig, die manchmal noch parallel, meist wirr, durdieinander liegen. Da diese Filamente unter solchen Extraktionsbedingungen übrig bleiben, unter denen F-Aktin nicht gelöst wird, und da diese perlschnurartigen Einzelfilamente von 100 A Dicke wie Fäden aus reinem Aktin aussehen, müssen sie auch als F-Aktinfäden angesprodien werden. 6. Da die I-Abschnitte sich bei gezielter abgestufter Extraktion anscheinend nicht ändern, ergibt sich folgendes Bild: Filamente aus Aktin durchlaufen die Fibrille der Länge nach. Ihre Zwischenräume sind in der A-Bande — aber nicht in der I-Bande — durch L-Myosin ausgefüllt. In der Z-Sdieibe werden die Aktinfilamente durdi ein Protein zusammengehalten, das etwas, aber nur wenig, sdiwerer löslich ist als L-Myosin. 7. Die Konzentration an fibrillärem Muskeleiweiß berechnet sich aus dieser Lokalisation zu etwa 21% in den A-Abschnitten und 5% in den I-Absdmitten. Dies gilt für Skelettmuskeln des Kanindiens unter der Annahme, daß das Fibrillenvolumen 60% des Faservolumens aus-macht. Diese Verteilung der fibrillären Proteine steht nicht nur mit dem elektronenmikrosko-pischen Bild, sondern auch mit der Größe der Doppelbrechung in A und I in befriedigender Übereinstimmung. Diese Berechnung läßt völlig offen, wie weit sich in der lebenden Fibrille globäre Proteine zwisdien den Aktinfilamenten der I-Bande befinden. 8. Wird aus maximal kontrahierten Fibrillen (Periodizität der Kontraktionsstreifen = 5000 Ä) durch gezielte Extraktion nur das L-Myosin entfernt, so wird der Kontraktionsstreifen ebenso abgebaut wie die A-Bande der ruhenden Fibrille. Auch hier werden schließlich durch die Extraktion die Aktinfilamente freigelegt. Also besteht auch die Grundsubstanz des Kontrak-tionsstreifens aus L-Myosin. Damit ist geklärt, was für ein Material bei freier Verkürzung der quergestreiften Fibrillen aus der A-Bande in den Kontraktionsstreifen wandert. I. U nsere Kenntnisse von den Eigenschaften und Bedingungen der Muskelkontraktion haben in jüngster Zeit außerordentlich zugenommen. Dies be-ruht sehr wesentlich auf den Untersuchungen der Kontraktion der verschiedenen Muskelmodelle. Wir wissen ferner durch das Studium der reinen kontrak-* Mit Unterstützung des Unitarian Service Committee u. des Oberlaender Trust, Phila-delphia, USA. 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 449—454 [1953]; eingegangen am 27. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0449 
 Volume    8 
91Author    Adolf Butenandt, Ulrich RennerRequires cookie*
 Title    Ober Kynuramin als Intermediärprodukt des Tryptophan-Stoffwechsels  
 Abstract    Nach Entdeckung des Kynurins (4-Oxy-chinolins) als natürliches Stoffwechselprodukt im Insektenorganismus wurde die Vorstellung entwickelt, daß es aus Tryptophan über Kytuir-amin (Decarboxy-kynurenin) entsteht. Dieses bisher unbekannte proteinogene Amin wurde durdi eine Variation der Gabriel sehen Darstellungsmethode für primäre Amine syntheti-siert: o-Nitroacetophenon, Formaldehyd und Dimethylamin liefern die Mann ich-Base o-Nitro-/i-dimethylamino-propiophenon, in der sich die Amingruppierung gegen Phthalimid austauschen läßt. Durch Reduktion der Nitrogruppe und Abspaltung des Phthalsäure-Restes ist aus dem o-Nitro-/?-phthalimido-propiophenon das Hydroehlorid des Kynuramins erhältlich. Die Base wurde durch ihr Pikrat, Hexachloroplatinat und N, N-Diacetyl-Derivat näher ge-kennzeichnet. Nach subkutaner Injektion von Kynuramin-hydrochlorid an Ratten wird im 24-Stdn.-Urin der Versuchstiere 3.4-Dioxychinolinsulfat-(3) ausgeschieden. Dasselbe Stoffwechselprodukt tritt nach Verabfolgung von Kynurin auf. Diese Ergebnisse zeigen, daß die Entstehung von Kynuramin als Intermediärprodukt des Tryptophanstoffweehsels und als Vorstufe des Kynurins durchaus möglich ist. Kynuramin, co-N-Acetvl-kynuramin und N, N-Diacetyl-kynuramin sind keine Zwischen-produkte der Ommochromsynthese und zeigen keine Wirksamkeit im Test auf das Puparisie-rungshormon der Fliegen. I m Rahmen von Untersuchungen über die 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 454—462 [1953]; eingegangen am 8. September 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0454 
 Volume    8 
92Author    F. Windisch, H. Haehn, W. HeumannRequires cookie*
 Title    Irreversibilität der aeroben Spaltkraft bei optimaler Sauerstoffversorgung der Zelle  
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 463 [1953]; eingegangen am 18. August 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0463 
 Volume    8 
93Author    E. Schauenstein, M. HocheneggerRequires cookie*
 Title    UV-spektrographische Studien über die Bildung eines Faserproteins II* Neue Beiträge über den Aufbau von Fibrinogen und Fibrin  
 Abstract    Fibrin kann mittels Cupriäthylendiamin in zwei Komponenten I und II zerlegt werden; I enthält das gesamte Tyrosin und macht 76% des Fibrins aus, II enthält höchstwahrscheinlidi das gesamte Arginin und macht im Mittel etwa 15% des Fibrins aus. Die bei Fibrinogen, ungedehntem und gedehntem Fibrin gemessenen phenolischen Tyrosin-Dissoziationskurven lassen eine deutliche Hemmung der Phenolatbildung erkennen, die bei Fibrinogen am schwächsten, bei gedehntem Fibrin am stärksten zum Ausdruck kommt. Diese Hemmung verschwindet beim Fibrin nach Abtrennen der Fraktion II. Daraus wird der Schluß gezogen, daß zwischen den Tyrosingruppen der Fraktion I und bisher nicht näher identifizierbaren Gruppen der Fraktion II eine Wechselbeziehung im Sinne einer phenolischen H-Brücke besteht. Unter Zugrundelegung der bei Fraktion I gemessenen Dissoziationskurve kann der blockierte Anteil der Tyrosingruppen errechnet werden. Er beträgt bei Fibrinogen rund 50%, bei Fibrin rund 80% und bei gedehntem Fibrin rund 100%. Bei den drei genann-ten Eiweißpräparaten tritt im Gebiet von pH 11 offenbar die Lösung dieser phenolischen H-Brücke auf. Bei Fibrinogenlösungen von pH > 11 muß dann der Zerfall des Moleküls in ebenfalls zwei Fraktionen I' und II' angenommen werden, was durch Papierelektrophorese von Klingenberg eindeutig bewiesen werden konnte (vgl. die folgende Mitteilung). Dieser Zerfall ist reversibel, wie aus der Thrombin-Aktivität von wieder neutralisierten Fibrinogen-lösungen hervorgeht. Dies beweist, daß die zwei Komponenten nicht durdi Peptidbindungen miteinander verknüpft sein können. Der Verlust der Fasereigenschaften bei Trennung der beiden Fibrinfraktionen sowie das Verschwinden der Thrombingerinnung lassen vermuten, daß Teile von Fraktion I' und II' je an einem Ende des Fibrinogenmoleküls eingebaut sein dürften und daß die phenolischen H-Brücken, die die Fraktionen miteinander verknüpfen, bei der seitlichen und der Längs-assoziation der Fibrinogenteilchen eine wesentliche Rolle spielen. In Anlehnung an die elektronenoptischen Befunde von Hall bzw. von Bear wird ein zunächst hypothetisches Modell für den Aufbau des Fibrinogens und des Fibrins zur Dis-kussion gestellt. Die außerdem bei Fibrinogen und bei Fibrin (als Gel, ungedehnter und gedehnter Film) gemessenen Peptenol-Zusatzabsorptionen führen zu der Annahme, daß der Übergang vom Fibrinogen zum Fibrin, abgesehen von der erstgenannten Ausbildung der phenolischen H-Brücken, noch zusätzlidi durch die Ausbildung zwischenmolekularer H-Brücken zwischen den Peptidgruppen gekennzeichnet ist. Auch dieser zweite Effekt nimmt in der Reihenfolge: Fibrinogen, ungedehntes, gedehntes Fibrin, zu. Die Abnahme des Peptenol-Effektes im Spektrum des in Harnstoff gelösten Fibrins be-stätigt die von Steiner und L a k i beobachtete Depolymerisation zu Fibrinogen, während aus den Spektren von in Harnstoff gelöster Fraktion I noch keine Anzeichen einer Depoly-merisation ersichtlich sind. V orangegangene Untersuchungen über die Reaktion 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 473—482 [1953]; eingegangen am 26. Mai 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0473 
 Volume    8 
94Author    H. G. Klingenberg, E. Schauenstein, Unter Experimenteller, Mitarbeit Von, H. Zima, DrO KRequires cookie*
 Title    Elektrophoretischer Nachweis zweier Eiweißkomponenten im Fibrinogen  
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 483—485 [1953]; eingegangen am 26. Mai 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0483 
 Volume    8 
95Author    ErnstGünther SchlosserRequires cookie*
 Title    Thermisch selektive Effekte bei der Ultrakurzwellentherapie  
 Abstract    In der vorliegenden Arbeit wird versucht, die sog. selektiven Effekte der Ultrakurzwellen-therapie (UKWT) thermisch zu erklären, und zwar durch die Temperaturschwingungen, welche durch die pulsierende Wärmebildung der Hochfrequenz(HF)-Bestrahlung in Mikroorganismen hervorgerufen werden. Bei Annahme verschiedener Mechanismen der Energieumsetzung in Wärme innerhalb oder an der Oberfläche von Teüchen, die sich in einem Suspensionsmedium befinden, wird eine Art thermische Resonanz (Selektivität) aufgefunden. Die Lage der Selek-tivität, abhängig von der Frequenz des HF-Feldes, der Teüchengröße und der Wärmeleit-fähigkeit des Teilcheninneren und das Verhältnis der Temperaturamplitude des Teilchen-mittelpunkts zur Umgebungstemperatur lassen die Vermutung zu, in Übereinstimmung mit experimentellen Befunden bei der UKWT, daß der Effekt zur Erklärung der Wirksamkeit dieser medizinischen Behandlungsmethode beiträgt. Zurückgreifend auf ältere Arbeiten wird der Anlaufvorgang des Temperaturfeldes in Mikroorganismen, der durch das Einschalten des HF-Feldes entsteht, untersucht, durch einen Modellversuch gestützt und seine Bedeutung für die UKWT, die vielfach angenommen wurde, der Kürze der Anlaufzeiten wegen in Frage gestellt. D ie Wirkung hochfrequenter elektrischer Felder auf biologisches Gewebe, die bei der UKWT be-obachtet wird, kann entweder thermischer Natur sein oder auf sog. athermischen Effekten beruhen. Letz-tere Möglichkeit ist umstritten, da bis heute kein Material vorliegt, das eindeutig ihre Existenz bestä-* Auszug aus einer Dissertation aus dem Institut für angewandte Physik der Universität Frankfurt a. M. 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 485—495 [1953]; eingegangen am 9. April 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0485 
 Volume    8 
96Author    K.-H Büsing, W. Sonnenschein, E. W. Becker, H. DreihellerRequires cookie*
 Title    Tierexperimentelle Untersuchungen mit markiertem Schwefelkohlenstoff [(C 35 S2)] über die Bindung von Schwefelkohlenstoff in den Organen  
 Abstract    Mit markiertem Schwefelkohlenstoff (C 35 SJ durchgeführte Beatmungsversuche an Mäusen zeigen, daß der aus dem CS0 stammende Schwefel sich in den Organen stark anreichert. Eine Sättigung ist erst nach mehreren Wochen zu erreichen. Der aktive Schwefel wird besonders langsam aus dem Gehirn ausgeschieden. D ie Schwefelkohlenstoff-Vergiftung tritt als akute 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 495—500 [1953]; eingegangen am 17. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0495 
 Volume    8 
97Author    Fritz KaudewitzRequires cookie*
 Title    Phosphoraufnahme und Phosphorabgabe bei Paramaecium aurelia  
 Abstract    Es wird eine Methode beschrieben, Paramaecium aurelia mit 32 P bis zu einer Aktivität von 0.01 pC pro Einzelzelle und damit der 50000-fachen Aktivität der gleichen Raummenge des radioaktiven Kulturmediums zu markieren. Paramaecium nimmt dabei den Phosphor indirekt über radioaktive, in der gleichen Kulturflüssigkeit wachsende Futterbakterien auf. Fortlaufende Messungen einzelner Paramaecienzellen ergeben, daß die Aktivitätszunahme zweier Schwester-tiere und damit die Geschwindigkeit der während einer Zellgeneration bestimmten Nahrungs-aufnahme entweder gleich ist, oder eine verschieden schnelle Aktivitätszunahme zweier Ge-schwisterindividuen in enger Korrelation mit ihrer Generationsdauer steht. Stets wird nämlich am Ende der Generation, während deren Gesamtdauer 32 P-aktive Bakterien aufgenommen wurden, von den beiden Abkömmlingen einer Mutterzelle dieselbe Aktivität erreicht. Die assimilierte Futtermenge und die daraus erschlossene Endgröße sind somit im Rahmen der Meßschwankungen von ±3o oder ±3,6% gleich. Dieselbe Intensität der Nahrungsaufnahme kann daher bei Geschwisterindividuen von Paramaecium aurelia nicht Voraussetzung zum Erreichen ihrer gleichen Teilungsgröße sein. Im Gegensatz zu der Gleichheit des Verhaltens bei Gesdiwistem schwankt die Endaktivität von 64 aus einer Mutterzelle hervorgegangenen Individuen nach Einzelkultur bereits um 18% (o = 1,2%). Unmittelbar nach Beendigung der während mehrerer Stdn. durchgeführten Fütterung mit 32 P-markierten Bakterien findet ein linear mit der Zeit verlaufender Aktivitätsverlust der Para-maecienzelle statt. Er geht nach einer Zeitdauer, die unter sonst gleichen Versuchsbedingungen vom Alter des Tieres abhängt, unvermittelt in eine Phase nahezu gleichbleibender Aktivität der Zelle über. Die Zeitdauer der Aktivitätsabnahme ist identisch mit der Lebensdauer der Nahrungsvakuolen des betreffenden Altersstadiums. Wird die Fütterung mit radioaktiven Bak-terien nach einer Zeitspanne beendet, welche kürzer ist als die der Verweildauer von Nahrungs-vakuolen in der Zelle während der Cyclose, so beginnt der Aktivitätsverlust des Paramaeciums erst nach Ablauf der Cvclosedauer der ersten zu Beginn der Fütterung mit markierten Bakte-rien gebildeten Nahrungsvakuole. Aus diesen Zusammenhängen wird geschlossen, daß der linear mit der Zeit verlaufende Aktivitätsverlust, welcher 40% (o der Einzelmessung — 4,8%) der während einer Cyclosedauer aufgenommenen Radioaktivität beträgt, durch Ausscheidung nicht resorbierter phosphorhaltiger Verdauungsendprodukte am Ende der Cyclose der Nah-rungsvakuolen verursacht wird. Eine Stunde nach Beendigung der anfänglichen, während der Dauer einer Cyclose vor sich gehenden Phosphorausscheidung wurde die fortlaufende Messung der Aktivität einzelner mar-kierter Paramaecienzellen begonnen und bei allen ihren 16 Nachkommen während der fol-genden 4 Generationen innerhalb von 44 Stdn. an jeder Zelle einzeln und bei allen Zellen einer Generation, welche einer Mutterzelle entstammten, gemeinsam durchgeführt. Der 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 500—512 [1953]; eingegangen am 30. Juni 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0500 
 Volume    8 
98Author    G. Ruhenstroth-Bauer, G. SchumacherRequires cookie*
 Title    Einwirkung verschiedener Wasserstoff-und Kohlensäure- ionenkonzentrationen auf die Erythrocytenmembran  
 Abstract    1. Erythrocytenstromata, die durch Hämolvse mittels saurer hypotonischer Pufferlösungen gewonnen werden, sind bei 2500 g zentrifugierbar, Stromata, die durch Hämolvse mittels neutraler oder alkalischer hypotonischer Pufferlösungen gewonnen werden, sind erst bei 13 000—15 000 g zentrifugierbar. 2. Die schwer zentrifugierbaren Schatten lassen sich durch mehrfaches "pH-Schaukeln" all-mählich irreversibel in den leicht zentrifugierbaren Zustand überführen. Es muß deshalb an-genommen werden, daß der schwer zentrifugierbare Zustand der labilere ist. und daher dem nativen näher steht. 3. An einer Reihe von Hämolyseversuchen mit hypotonischen Lösungen verschiedener H-Ionenkonzentrationen und verschiedener Ionenarten wird gezeigt, daß die Anwesenheit von Carbonationen im Augenblick der Hämolvse zu Teilhämolysen eines Teils der Erythro-cyten führen. Das hierbei zurückbleibende Resthämoglobin läßt sich durch osmotische Be-handlungsmethoden nur zum geringen Teil aus den Schatten entfernen. 4. Hämolyse mit carbonationenarmen Lösungen dagegen führt zu Schatten, die nach mehr-fachem osmotischem Schaukeln mit Fleischscher Lösung und ?n/100-Phosphatpuffer (p^ 8,2) extrem hämoglobinarm sind. Der Hämoglobingehalt der Trockensubstanz beträgt höchstens 0,05%. 5. Die Bedeutung dieser Ergebnisse für unsere Kenntnis der Erythrocytenmembran wird besprochen. S eit langer Zeit stehen sich hinsichtlich des Auf-baus der Erythrocyten zwei Ansichten gegenüber: 1. die Vorstellung von einer Ballonstruktur, derzufolge eine elastische Membran eine hochkonzentrierte Hämo-globinlösung umschließt, und 2. die Vorstellung von einer Schwammstruktur; hiernach wird die Form des Erythrocyten durch ein schwammartiges Faserwerk bedingt, in welcher das Hämoglobin eingelagert ist. In letzter Zeit wurde von verschiedenen Seiten eine dritte Vorstellung entwickelt 1 , die gewissermaßen eine Mittelstellung zwischen den beiden oben ge-nannten einnimmt. Danach nimmt die Strukturfestig-keit des Erythrocyten von seiner äußeren Oberfläche i E. Ponder, J. exp. Biology 28, 567 [1951]. gegen die Mitte hin ab; zugleich mit dieser Abnahme nimmt der Hämoglobingehalt zu, während die Lipo-proteide ebenfalls in ihrer Konzentration fallen. Die geringere Menge Hämoglobin in der Nähe der Erythrocytenoberfläche gehört aber noch notwendig zum festen Strukturaufbau dazu. Eine wesentliche Voraussetzung für diese Annahme ist die Tatsache, daß es bisher nicht gelungen war, auf rein osmoti-schem Wege hämoglobinfreie Erythrocytenschatten zu gewinnen, so daß nach der Hämolyse in den Schat-ten immer ein "Überschußhämoglobin" gefunden wurde, d. h. die Konzentration des Hämoglobins, das 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 512—518 [1953]; eingegangen am 31. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0512 
 Volume    8 
99Author    Bernhard Hassenstein, Werner ReichardtRequires cookie*
 Title    Der Schluß von Reiz-Reaktions-Funktionen auf System-Strukturen  
 Abstract    Die experimentelle Analyse der optokinetisdren Reaktionen des Rüsselkäfers Chlorophanus viridis deckte mehrere, gleichzeitig vorhandene Interaktions-Weisen benachbarter Ommatidien auf (s. Tabelle in Absdinitt V S. 523). Aus ihnen soll auf die zugrunde liegende Systemstruktur geschlossen werden, die im ZNS des Käfers verwirklidit sein muß. Zu diesem Zweck wird ein allgemeiner axiomatischer Ansatz für den Schluß von Reiz-Reaktions-Funktionen auf Systemstrukturen gegeben: I. Theoretisch fehlerfrei ist nur der Schluß auf die hinreichende und notwendige Struktur. II. In den Verrechnungselementen der Systemstruktur müssen die physikalischen Informationsträger nadr demjenigen Gesetz aufeinander einwirken, welchem in dem betreffenden Verrechnungsakt die Informationswerte gehorchen. III. Unter bestimmten Bedingungen muß ein System mindestens in einem seiner Querschnitte ebenso viele isolierte Leitungen besitzen als unabhängige und verrechnete Eingangs-Informations-Daten. IV. Bei unvollkommener Isolierung von Informationsleitungen geht die Unabhängigkeit der geleite-ten Informationen, welche eine Bedingung für das Zustandekommen von Verredinungen zwi-schen Informationswerten ist, schneller als proportional zur Isolationsabnahme verloren. D er Schluß von Reiz-Reaktions-Funktionen auf 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 518—524 [1953]; eingegangen am 30. April 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0518 
 Volume    8 
100Author    B. Rajewsky, K. Aurand, O. HeuseRequires cookie*
 Title    Weitere Untersuchungen zum Problem der Bestrahlung der weißen Maus mit hohen Dosen von Röntgenstrahlen Teilkörperbestrahlung  
 Abstract    Mit Hilfe einer Hochleistungsröntgenanlage 1 haben wir in Fortführung früherer Untersuchungen Ganzkörper-bestrahlungen der weißen Mäuse in einem Dosisbereich von etwa 250 r bis 160 000 r durdigeführt-. Es konnte bei diesen Bestrahlungen der schon früher ermittelte "3,5-Tage-Effekt" 3 mit Bestrahlungszeiten bis zu 2,5 sec 
  Reference    (Z. Naturforschg. 8b, 524—526 [1953]; eingeg. am 16. Juli 1953) 
  Published    1953 
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 Identifier    ZNB-1953-8b-0524_n 
 Volume    8 
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